Lisozima: cos’è, a cosa serve e dove si trova

A cosa serve il lisozima

Il lisozima fa parte delle difese naturali che il nostro organismo produce da sé, senza che nessuno gliele somministri. È per questo che lo troviamo esattamente dove il corpo è più esposto: negli occhi, nella bocca, nel naso, nello stomaco.

Ovunque ci sia una superficie a contatto con l’esterno, c’è una secrezione che lo contiene. Le lacrime lavano l’occhio, la saliva bagna il cavo orale, il muco riveste le vie nasali: in tutti e tre i casi il lisozima è uno dei componenti che rendono quelle secrezioni ostili ai batteri. Nel latte materno svolge la stessa funzione per un organismo che non ha ancora difese proprie.

Il lisozima non ha indicazioni salutistiche autorizzate a livello europeo, e per questo lo raccontiamo per quello che è e per quello che sappiamo che fa: una molecola con un meccanismo d’azione preciso, studiata da oltre cent’anni. Più sotto trovi cosa ha osservato la ricerca, con le fonti in fondo alla pagina.

Come agisce sulla parete dei batteri

Il lisozima è una molecola piccola e compatta: una catena di 129 amminoacidi, ripiegata su sé stessa e tenuta in forma da quattro ponti disolfuro. È questa struttura a renderla insolitamente stabile, anche a temperature elevate e a pH lontani dal neutro.

Il suo bersaglio è il peptidoglicano, il materiale che compone la parete di molti batteri. Immagina una rete: lunghe catene di zuccheri, legate trasversalmente da corti frammenti proteici. È quella rete a dare al batterio la sua rigidità e a permettergli di resistere alla pressione interna.

Il lisozima taglia le catene di zuccheri in un punto ben preciso, il legame β(1-4) fra acido N-acetilmuramico e N-acetilglucosamina. Tagliata la rete, la parete cede e la cellula si rompe. Non è un veleno che avvelena il batterio: è una forbice che ne smonta l’impalcatura.

Questo spiega anche un limite di cui si parla poco. I batteri gram-positivi hanno una parete fatta in gran parte di peptidoglicano, ed è per questo che sono i più sensibili all’azione del lisozima. I gram-negativi, invece, proteggono il peptidoglicano dietro una membrana esterna: il lisozima, da solo, fatica ad arrivarci.

In quali alimenti si trova il lisozima

Il lisozima non è una sostanza esotica: la mangiamo tutti i giorni, spesso senza saperlo.

L’albume d’uovo, la fonte più concentrata

Nell’albume d’uovo di gallina il lisozima raggiunge concentrazioni che non si trovano da nessun’altra parte in natura. Non è un caso: l’uovo deve proteggere per settimane un embrione privo di difese, e l’albume è la barriera chimica che lo circonda.

È anche il motivo per cui l’albume è la fonte da cui il lisozima viene estratto — per l’industria alimentare come per gli integratori. Se leggi “lisozima da uovo” su un’etichetta, è di questo che si parla.

Latte, latte d’asina, pesce e carne

Il lisozima è presente nel latte di tutti i mammiferi, con una particolarità: nel latte d’asina se ne trovano quantità nettamente superiori rispetto al latte vaccino, ed è una delle ragioni per cui questo latte è studiato da tempo. Nel latte materno umano la concentrazione è alta soprattutto nelle prime settimane.

In quantità inferiori lo troviamo nel pesce e nella carne.

Formaggi stagionati e vino: il lisozima come conservante

Qui la storia diventa curiosa. Proprio perché scioglie la parete di alcuni batteri, il lisozima viene aggiunto ad alcuni alimenti per impedire fermentazioni indesiderate: è l’additivo E 1105.

Lo si usa in diversi formaggi a lunga stagionatura — nel latte destinato al Grana Padano, per esempio — dove contrasta i clostridi responsabili del cosiddetto gonfiore tardivo, il difetto che rovina la forma dopo mesi di stagionatura. E lo si usa nella vinificazione, per controllare i batteri lattici.

Per legge deve comparire in etichetta, e va dichiarato anche come allergene, perché deriva dall’uovo. Se ti è capitato di leggere “conservante: lisozima da uovo” sull’etichetta di un vino e di chiederti cosa ci facesse lì, la risposta è questa.

Il lisozima fa male? Uovo, allergeni ed etichetta

È una delle domande che ci arrivano più spesso.

Il lisozima è una sostanza che il nostro organismo produce naturalmente e che assumiamo ogni giorno con l’alimentazione. Il punto di attenzione non è la molecola in sé: è la sua origine. Quello impiegato negli alimenti e negli integratori si estrae dall’albume, e le uova rientrano fra le sostanze che il Regolamento UE 1169/2011 obbliga a dichiarare in etichetta perché possono provocare allergie o intolleranze.

Che cosa significa in pratica:

• Chi è allergico all’uovo deve leggere l’etichetta e verificare la presenza di lisozima, sia negli integratori sia negli alimenti confezionati — inclusi formaggi stagionati e vini, dove non ci si aspetterebbe di trovarlo.
• Chi ha una intolleranza al lattosio non ha invece motivo di preoccuparsi del lisozima da uovo, che con il lattosio non c’entra nulla.
• In gravidanza, in allattamento o in terapia farmacologica valgono le indicazioni generali riportate in fondo a questa pagina.

Come è stato scoperto: Fleming, 1922

La scoperta del lisozima è arrivata sei anni prima di quella della penicillina, e dallo stesso uomo: Alexander Fleming, batteriologo scozzese.

Nel 1922 Fleming stava seguendo un paziente con un forte raffreddore, di cui coltivava ogni giorno le secrezioni nasali su piastre di agar-sangue. Al quarto giorno notò una cosa che non tornava: dove la secrezione aveva toccato la piastra, le colonie batteriche si erano dissolte.

Chiamò quella sostanza lysozyme, unendo la lisi — la rottura della cellula — al suffisso degli enzimi. Verificò poi di ritrovarla praticamente ovunque nelle secrezioni umane: lacrime, saliva, muco. Nell’albume d’uovo la trovò in quantità molto superiori, ed è ancora oggi la fonte da cui viene estratto.

Fleming ricevette il Nobel nel 1945, insieme a Florey e Chain, per la penicillina — scoperta nel 1928 e resa un farmaco solo negli anni Quaranta. Il lisozima restò la sua prima intuizione: l’idea che l’organismo disponga di difese chimiche proprie, indipendenti da qualsiasi somministrazione esterna.

Cosa dice la ricerca scientifica

Il lisozima nei batteri predatori

La terza voce del box merita due righe in più, perché è il filone più curioso emerso negli ultimi anni.

Bdellovibrio bacteriovorus è un batterio predatore: attacca altri batteri, entra nella loro cellula e li consuma dall’interno. Quando ha finito, deve uscire — e per uscire deve rompere la parete della preda, che però è chimicamente simile alla propria. Il problema, per lui, è tagliare senza tagliarsi.

Una ricerca condotta dalle Università di Nottingham e Birmingham ha mostrato come ci riesce: possiede un lisozima specializzato, chiamato DslA, che riconosce soltanto il peptidoglicano deacetilato — una modifica che il predatore introduce nella parete della preda e non nella propria. Una specificità che funziona come una chiave: apre una sola serratura.

L’interesse per questi batteri nasce dal fatto che aggrediscono anche gram-negativi resistenti agli antibiotici. È ricerca di base, molto lontana da qualunque applicazione, ma dice qualcosa di generale sul lisozima: non è una molecola sola, è una famiglia di enzimi che l’evoluzione ha adattato a compiti diversissimi.

Il lisozima negli integratori

Nei nostri laboratori il lisozima è uno dei componenti di Immuno, insieme a latte d’asina biologico liofilizzato e pastorizzato, estratto di colostro, lattoferrina, beta glucani, zinco e selenio.

Il lisozima presente in Immuno è estratto dall’albume d’uovo di gallina, in forma idrolizzata, e ogni capsula ne contiene 50 mg. Lo stesso lisozima da uovo lo abbiamo inserito anche nello Spray naturale per la gola, in una forma pensata per l’applicazione locale.

Domande frequenti sul lisozima